Das Fehlen von Basiswissen über die Bildung und Kontrolle der Geschmacksbildung durch Käsemikroorganismen begrenzt die Möglichkeit für schnelle und geschmacksspezifische Produktentwicklung. Eine bessere Kenntnis dieser Prozesse ist für die Wettbewerbsfähigkeit der europäischen Milchwirtschaft notwendig.Das Ziel diese FAIR-Projektes ist, die Hauptabbauwege der Aminosäuren zu zeigen, die während der Proteolyse freigesetzt werden und zur Bildung der spezifischen Käsegeschmackskomponenten führen. Dies wird erzielt durch die Untersuchung von ausgewählten Isolaten von Startern und Nichtstarter-Milchsäurebakterien (LAB) aus verschiedenen europäischen Käsearten (Cheddar, Gouda, Serra, Manchego, St. Paulin, Emmentaler, Danbo), die Aminosäuren in flüchtige Geschmackskomponenten metabolisieren können.

Viele Kulturen wurden auf ihre Fähigkeit zur Geschmacksbildung und auf Aminosäureumwandelnde Enzyme (AACEs) untersucht. Eine Reihe von AACEs findet man in LAB und anderen lebensmittelspezifischen Bakterien, einige mit niederen andere mit hohen Aktivitäten. Die Unterschiede der Arten (Lactococcus, Lactobacillus, Brevibacterium) könnten die verschiedenen Fähigkeiten zur Käsereifung erklären. Die Überprüfung erbrachte beides in-vitro (Puffersysteme) und in-vivo (Modellsystem für Käsemasse). Diese und andere Tests schlagen vor, daß bestimmte Wege für die Geschmacksbildung des Käse wichtiger sind als andere z.B. die Umwandlung von Methionin, aromatischen Aminosäuren und Seitenketten-Aminosäuren. Die Transaminierung ist ein wichtiger Startschritt bei der Geschmacksentwicklung gefolgt von weiteren enzymatischen und chemischen Umwandlungen. Eine Transaminase von L.lactis wurde gereinigt und charakterisiert und das N-terminale Ende wurde verwendet, um das Gen zu isolieren, welches für dieses Enzym codiert und somit die Möglichkeit der Isolierung ddes Gens selbst. Die Inaktivierung des aromatischen Aminosäuretransferasegens in L. lactis für zu einer 90 -95 % Abnahme der Aminotransferaseaktivität für die aromatischen Aminosäuren und eine 25 - 50 % Reduzierung für Methionin und Leucin. Ersteres zeigt, daß dieser Umwandlungsweg im L. lactis der vorherrschende Weg zu sein scheint und letztere, daß andere Wege/Enzyme im L. lactis für die Methionin- und Leucinumwandlung existieren. Diese und andere Daten dieses Projektes zeigen, daß sich verschiedene Wege überlappen (basierend auf nichtspezifischen enzymatischen Aktivitäten). Weitere Studien sind notwendig über die Regulierung und Physiologie dieser Enzyme, um herauszufinden wie mögliche Wege konstruiert werden könnten.