In Europa findet man eine ausreichende Versorgung mit Molkeproteinen von hohem ernährungsphysiologischem Wert. Ihr Gehalt ist in Tierfutter häufig zu gering und der Wettbewerb mit billigeren Pflanzenproteinen ist groß. Eine konzertierte Aktion (FAIR-Programm) hat das Ziel, über das bestehende Wissen hinaus die wichtigen Probleme des funktionellen Verhaltens von Molkeproteinen in Lebensmitteln zu untersuchen. Das Arbeitsprogramm enthält (i) molekulare Studien in Modellsystemen, um die Grundlagen von Funktionalitäten in Lebensmitteln zu verstehen, (ii) Tests mit Modellsystemen, um die Ursachen von instabilem Verhalten zu erkennen, (iii) ein Überblick über kommerzielle und halb-kommerzielle Produkte, und (iv) das Erkennen wichtiger Probleme für die zukünftige Arbeit.

Untersuchungen der Molekularstruktur zeigten, daß ß-Laktoglobulin eine kelchähnliche hydrophobe Tasche hat, die hydrophobe Moleküle wie die Palmitinsäure biden können; dies hat Bedeutung für die Stabilisierung von Emulsionen. Sowohl die Röntgenkristallstruktur von ß-Laktoglobulin wie die Struktur von Rinder ß-Laktoglobulin in Lösung wurde bestimmt; beide wurden verglichen und es gab Anzeichen, daß die Kristallstruktur in Lösung weitgehend bewahrt wird. Das Gesamtbild, das sich aus dieser Arbeit ergibt, zeigt zwei Regionen mit hoher Ladungsdichte bei niederem pH, eine welche zum beobachteten Unterschied zwischen der Kristall- und der Lösungsstruktur in dieser Region beiträgt, und die andere, die das Binden von Liganden in der hydrophoben Tasche kontrolliert. Eine zufriedenstellende Methode, um eine Co-Kristallisation von ß-Laktoglobulin mit hydrophoben Liganden, welche es erlaubt die Feinstruktur des ß-Laktoglobulinpalmitatkomplexes zu bestimmen, wurde entwickelt.

Andere Aspekte beinhalten die thermische Aggregation von ß-Laktoglobulin, die Quellen von funktionellen Instabilitäten der Molkeproteine und die notwendigen Forschungen für die Molkenproteinindustrie.